重组人转铁蛋白Recombinant human Transferrin (His Tag)

重组人转铁蛋白Recombinant human Transferrin (His Tag)是一种糖蛋白，分子量约为76.5kDa。它被认为是由一个古老的基因复制事件产生的，该事件导致同源的 C和N末端结构域的产生，每个结构域结合一个三价铁离子。这种蛋白质的功能是将铁从肠道、网状内皮系统和肝实质细胞转运到体内所有增殖细胞。该蛋白还可能具有作为粒细胞/花粉结合蛋白（GPBP）的生理作用，参与从血清中去除某些有机物和过敏原。
转铁蛋白(Tf)是在脊椎动物中发现的糖蛋白，它与血浆中的铁(Fe)结合并介导铁(Fe)的转运。它们在肝脏中产生，并含有两个Fe3+离子的结合位点。人Tf由Tf基因编码，并以76 kDa糖蛋白的形式产生。N端和C端序列由球状叶代表，两个叶之间是铁结合位点。两个叶中将铁离子与Tf结合的氨基酸是相同的：两个酪氨酸、一个组氨酸和一个天冬氨酸。人体中发现的两种主要Tf受体称为Tf受体1(TfR1)和Tf受体2(TfR2)。虽然两者结构相似，但TfR1只能与人Tf特异性结合，而TfR2也具有与牛Tf相互作用的能力。当配体（例如Holo-Tf）通过网格蛋白介导的内吞作用内化到细胞中时，内吞的配体沿着运输途径分类为三个主要内体群体：早期内体、晚期内体和再循环内体。研究表明，配体分选始于细胞表面，将配体分离成两种不同类型的早期核内体，具有不同的成熟动力学：动态或静态。快速成熟为晚期内体的早期内体构成动态群体，而成熟较慢的内体构成静态群体。注定要降解的配体，例如低密度脂蛋白（LDL），已被证明会优先被运输到早期内体的动态群体中。另一方面，Tf遵循回收途径，不加区别地进入早期内涵体的两个群体。然而，由于静态早期内体的数量远大于动态早期内体的数量，因此Tf在早期内体的静态数量中变得丰富。这种早期内体分选过程被认为是将要降解的货物与那些打算再循环回细胞表面的货物分离的第一步。